NF-κB/Rel家族包括5个成员，即p65 (RelA), RelB, c-Rel, p50和p52
[7]。所有NF-κB/Rel家族成员的N端都含有一个高度保守的由300个氨基酸组成的Rel同源区(Rel homology domain, RHD)。RHD结构域负责形成二聚体，结合DNA，同时它还含有核定位序列，介导活化的核因子κB进入核内行使功能。只有p65、RelB、C-Rel参与形成的核因子κB二聚体能够激活转录。最常见的二聚体是p65/p50异源二聚体，也就是常说的核因子κB。
p65/p50组成的异源二聚体由于结合了核因子κB抑制蛋白(inhibitor of NF-κB, IκB)，核因子κB的核定位序列被遮蔽，从而使其以非活性复合物形式被锚定于胞质内，不能入核[8]。所以当细胞处于静息状态时，核因子κB处于细胞质中。当受到外来刺激因子如肿瘤坏死因子、白细胞介素1、LPS(脂多糖)的刺激时，信号传递到IκB激酶复合物(IκB kinase complex，IKK)[9]，使IκB磷酸化，磷酸化的IκB在被泛素化后很快被26S蛋白酶体降解, 从而释放与IκB结合的核因子κB，核因子κB能够入核并在核内发挥转录功能[10]，调控各种下游基因的转录水平，包括炎症因子、趋化因子、抗感染因子等。
近年来研究表明核因子κB不仅是介导炎性反应的关键因子[11]，还是凋亡过程中的一个关键因子。核因子κB可以诱导凋亡蛋白抑制因子(IAPs)[12]、细胞型Fas相关死亡域样白细胞介素1β转换酶抑制蛋白(c-FLIP)等的表达、抑制细胞凋亡[13]，是肿瘤无限制增殖的主要机制之一，对核因子κB的抑制可以起到抗肿瘤的作用[14]。
如何及时终止核因子κB的活性，从而解除核因子κB对肿瘤细胞的凋亡抑制作用，是近年来研究的热点[15]。对于核因子κB活性的终止, 以前认为是由重新合成的IκB蛋白结合到核内的核因子κB上，并把它们带出核外。但在IκB缺失的细胞株中发现，p65的转录活性还是能在后期被降低, 并且这种降低能够被蛋白酶体抑制剂抑制[16]。近来的研究发现有一类小类泛素修饰因子连接酶E3 (small ubiquitin-like modifier E3, SUMO E3)家族可以在核因子κB被激活的早期,竞争性地修饰IκB泛素化位点，抑制IκB的降解，导致核因子κB不能被激活，从而无法发挥其转录调控作用[17]。在核因子κB激活的后期，p65二聚体可以通过泛素化途径被降解。
PDLIM2是新近发现的基因，通过它类似RING-finger的LIM结构域的羧基端发挥泛素蛋白连接酶的作用，可以泛素化p65，介导p65降解。而PDLIM2的PDZ区域结构域的氨基端则将负责核内p65转运到亚核单位前髓细胞性白血病蛋白(PML)核小体中, 使之与PML核小体靶向结合，在这里被26S蛋白酶体降解[5]。研究表明PDLIM2基因敲除的小鼠，NF-κB/p65活性增强和炎症细胞因子产物增多[5]。
在CD4+T细胞，PDLIM2在核内与STAT转录因子作用，促使后者泛素化和降解，因而负性调节STAT依赖的信号肽。PDLIM2不仅在T细胞表达，还在巨噬细胞、树突状细胞等表达，表明PDLIM2负性调节依赖p65的转录激活[18]。
成人T细胞白血病与感染人类T细胞白血病病毒(HTLV-I)直接相关[19]，Yan等[20]研究发现正是在PDLIM2受抑制后，HTLV-I才逐渐诱导成人T细胞白血病。因DNA甲基化抑制了PDLIM2，在使用DNA甲基转移酶抑制剂后，可见PDLIM2表达增加，促使HTLV-I调节蛋白Tax 泛素化，进而被蛋白酶降解，诱导白血病肿瘤细胞的凋亡。Qu等[21]研究发现PDLIM2在不同人结肠癌细胞系中低表达，将PDLIM2基因过表达后，可以抑制核因子κB的激活，在动物成瘤实验中可抑制瘤体的生长。
pIRES2-EGFP是一个真核表达载体，具有表达克隆化cDNA 所需的启动子、增强子、加poly(A)信号等调控元件，以及SV40 病毒复制子、G418 筛选标记基因等序列。在它的多克隆位点和增强的绿色荧光蛋白(EGFP)编码区之间有脑心肌炎病毒(ECMV)的内核糖体进入位点(IRES1，2)，这样就允许克隆入多克隆位点的目的基因和EGFP基因从同一个双顺反子mRNA进行翻译，但翻译出的蛋白不融合，各具独立的空间结构，消除了融合蛋白之间可能存在的相互影响[22]。pIRES2-EGFP可以用于快速筛选经瞬时转染表达EGFP和目的蛋白的真核细胞，也可用于单独表达EGFP或获得稳定转染的细胞系。EGFP是野生型绿色荧光蛋白(GFP)的变异体，作为一种报告分子，与GFP相比，它的荧光强度更强，在检测蛋白表达、蛋白和细胞荧光示踪、研究蛋白质之间相互作用和构象变化中，起到了重要的作用[23]。本研究将目的基因PDLIM2构建到pIRES2-EGFP载体上，可以在荧光显微镜下直接观察到EGFP和目的蛋白的表达。
本实验成功克隆PDLIM2全长基因，并构建pIRES2-EGFP-PDLIM2真核表达载体，利用脂质体介导法将真核表达载体转染EJ细胞，在荧光显微镜下观察到所携带的绿色荧光蛋白的表达，同时通过RT-PCR在mRNA水平上检测到PDLIM2基因的高效表达。构建了pIRES2-EGFP-PDLIM2真核表达载体平台。
